생체분자: 탄수화물, 아미노산, 펩타이드 Biomolecules: Carbohydrates, Amino Acids, Peptides

탄수화물(carbohydrate)은 분자식 C_n(H₂O)_n을 가지는 폴리하이드록시 알데하이드(알도스) 또는 폴리하이드록시 케톤(케토스)이다. D-글루코스는 가장 흔한 알도헥소스로, 수용액에서 주로 고리형(피라노스) 형태로 존재한다. 사슬형 알데하이드가 C5-OH와 분자 내 헤미아세탈을 형성하여 6원환이 만들어진다. 이때 C1(아노머 탄소)에 새 입체중심이 생겨 $\alpha$(OH 아래)와 $\beta$(OH 위) 아노머가 형성된다. 수용액에서 $\alpha$와 $\beta$ 아노머가 사슬형을 거쳐 상호전환되며 이를 변광회전(mutarotation)이라 한다. 이당류(수크로스, 락토스, 말토스)는 두 단당류가 글리코시드 결합으로 연결된 것이며, 다당류(셀룰로스, 녹말, 글리코젠)는 수백~수천 개의 단당류 단위가 연결된 천연 고분자이다. Carbohydrates have the molecular formula C_n(H₂O)_n and are polyhydroxy aldehydes (aldoses) or polyhydroxy ketones (ketoses). D-glucose is the most common aldohexose, existing primarily in cyclic (pyranose) form in aqueous solution. The open-chain aldehyde undergoes intramolecular hemiacetal formation with the C5-OH to give a 6-membered ring. A new stereocenter at C1 (anomeric carbon) creates $\alpha$ (OH axial) and $\beta$ (OH equatorial) anomers. In aqueous solution, $\alpha$ and $\beta$ anomers interconvert through the open chain form, called mutarotation. Disaccharides (sucrose, lactose, maltose) link two monosaccharides by glycosidic bonds, and polysaccharides (cellulose, starch, glycogen) are natural polymers of hundreds to thousands of monosaccharide units.

$\alpha$-아미노산은 아미노기(–NH₂)와 카복실기(–COOH)를 가진 양쪽성 이온(zwitterion) 화합물이다. 생리적 pH(~7.4)에서 아미노기는 양성자화(–NH₃⁺)되고 카복실기는 탈양성자화(–COO⁻)되어 있다. 등전점(pI)은 순전하가 0인 pH로, 중성 아미노산에서는 pI = (pK_a1 + pK_a2)/2이다. 산성 곁사슬(Asp, Glu)이 있는 아미노산은 pI가 낮고(~3), 염기성 곁사슬(Lys, Arg, His)이 있는 아미노산은 pI가 높다(~10). 이 성질은 전기영동과 이온교환 크로마토그래피에서 아미노산/단백질 분리의 기초가 된다. $\alpha$-Amino acids are amphoteric zwitterionic compounds with amino (–NH₂) and carboxyl (–COOH) groups. At physiological pH (~7.4), the amino group is protonated (–NH₃⁺) and the carboxyl is deprotonated (–COO⁻). The isoelectric point (pI) is the pH at which net charge is zero; for neutral amino acids, pI = (pK_a1 + pK_a2)/2. Amino acids with acidic side chains (Asp, Glu) have low pI (~3), while those with basic side chains (Lys, Arg, His) have high pI (~10). These properties are the basis for electrophoresis and ion-exchange chromatography for amino acid/protein separation.

펩타이드 결합은 한 아미노산의 카복실기와 다른 아미노산의 아미노기 사이의 아마이드 결합이다. 이 결합은 공명으로 인해 부분적 이중결합 성격(약 40%)을 가져 평면적이며 회전이 제한된다. C–N 결합 길이는 일반적인 C–N 단일결합(1.47 Å)보다 짧고 C=N 이중결합(1.27 Å)보다 긴 1.33 Å이다. 펩타이드 결합은 대부분 trans 배치를 취한다(프롤린 앞을 제외). 단백질의 1차 구조는 아미노산 서열이고, 2차 구조($\alpha$-나선, $\beta$-시트)는 주쇄 사이의 수소결합으로 안정화된다. 3차 구조는 곁사슬 상호작용(소수성, 이온결합, 이황결합 등)으로, 4차 구조는 여러 폴리펩타이드 사슬의 조합으로 결정된다. The peptide bond is an amide bond between one amino acid's carboxyl group and another's amino group. Due to resonance, it has partial double bond character (~40%), making it planar with restricted rotation. The C–N bond length (1.33 Å) is shorter than a typical C–N single bond (1.47 Å) but longer than a C=N double bond (1.27 Å). Peptide bonds are predominantly trans (except before proline). Primary structure is amino acid sequence; secondary structure ($\alpha$-helix, $\beta$-sheet) is stabilized by backbone hydrogen bonds; tertiary structure by side chain interactions (hydrophobic, ionic, disulfide bonds); quaternary structure by assembly of multiple polypeptide chains.